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Livelli dell'organizzazione strutturale della molecola proteica: la struttura secondaria della proteina

La base della struttura di proteine ​​e proteine ​​èuna catena polipeptidica e una molecola proteica può essere costituita da una, due o più catene. Tuttavia, le proprietà fisiche, biologiche e chimiche dei biopolimeri sono determinate non solo dalla struttura chimica generale, che può essere "priva di significato", ma anche dalla presenza di altri livelli di organizzazione della molecola proteica.

La struttura primaria della proteina è determinata dacomposizione aminoacidica quantitativa e qualitativa. I legami peptidici sono la base della struttura primaria. Per la prima volta questa ipotesi fu espressa nel 1888 da A. Ya. Danilevsky, e in seguito le sue ipotesi furono confermate dalla sintesi del peptide, che fu effettuata da E. Fisher. La struttura della molecola proteica è stata studiata in dettaglio da A. Ya. Danilevsky ed E. Fisher. Secondo questa teoria, le molecole proteiche consistono in un gran numero di residui amminoacidici che sono collegati da legami peptidici. Una molecola proteica può avere una o più catene polipeptidiche.

Nello studio della struttura primaria delle proteine ​​utilizzando agenti chimici e enzimi proteolitici. Quindi, usare il metodo di Edman è molto comodo per identificare gli amminoacidi terminali.

La struttura secondaria della proteina dimostraconfigurazione spaziale della molecola proteica. Si distinguono i seguenti tipi di struttura secondaria: alfa-elica, beta-elica, elica di collagene. Gli scienziati hanno scoperto che l'alfa-elica è la più caratteristica della struttura dei peptidi.

La struttura secondaria della proteina è stabilizzata alegame ad idrogeno. Quest'ultimo si verifica tra gli atomi di idrogeno collegati all'atomo di azoto elettronegativo di un legame peptidico e l'atomo di carbonio carbonilico del quarto amminoacido da esso, e sono diretti lungo l'elica. I calcoli energetici mostrano che durante la polimerizzazione di questi aminoacidi, l'alfa-elica destra, che è presente nelle proteine ​​native, è più efficace.

Struttura proteica secondaria: struttura beta-piegata

Catene di polipeptidi in pieghe beta completamenteesteso. Le pieghe beta sono formate dall'interazione di due legami peptidici. Questa struttura è caratteristica delle proteine ​​fibrillari (cheratina, fibroina, ecc.). In particolare, la beta cheratina è caratterizzata da una disposizione parallela di catene polipeptidiche, che sono ulteriormente stabilizzate da legami di disolfuro interchain. Nella fibroina di seta, le catene polipeptidiche adiacenti sono antiparallele.

Struttura proteica secondaria: elica di collagene

La formazione consiste di tre catene a spirale.tropocollagen, che ha la forma di una canna. Catene a spirale che si torcono e formano una super elica. L'elica è stabilizzata da legami idrogeno che si alzano tra l'idrogeno dei gruppi amminici del peptide dei residui amminoacidici di una catena e l'ossigeno del gruppo carbonilico dei residui amminoacidici dell'altra catena. La struttura presentata conferisce al collagene un'elevata resistenza ed elasticità.

Struttura proteica terziaria

La maggior parte delle proteine ​​nello stato nativo ha una struttura molto compatta, che è determinata dalla forma, dalle dimensioni e dalla polarità dei radicali di amminoacidi, nonché dalla sequenza di amminoacidi.

Impatto significativo sul processo di formazioneinterazioni idrofobiche e ionogene, legami idrogeno, ecc. sotto l'azione di queste forze, si ottiene la conformazione termodinamicamente opportuna della molecola proteica e la sua stabilizzazione.

Struttura quaternaria

Questo tipo di struttura molecolare risulta dall'associazione di diverse subunità in una singola molecola complessa. Ogni subunità contiene strutture primarie, secondarie e terziarie.

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